05.11.2026 Семинар ОМРБ
Здравствуйте!
05 ноября 2026 года (четверг), 15:00 ч. конференц-зал, корпус 50, 4 этаж
Докладчики:
ведущий научный сотрудник ЛМБНИ д-р физ.-мат. наук ПЕТУХОВ Михаил Геннадьевич,
лаборант-исследователь ЛМБНИ ПАНАСЕНКО Светлана Александровна
по материалам статьи, направляемой в печать:
«SEQOPT: факторы, определяющие структуру и максимальный уровень конформационной стабильности альфа-спиральных пептидов»
Аннотация
SEQOPT (https://seqopt.pnpi.nrcki.ru/) — это метод глобальной оптимизации аминокислотных последовательностей α-спиралей, предназначенный для создания термостабильных ферментов и пептидных лигандов белков. В работе была исследована способность алгоритма SEQOPT за разумное время находить глобально оптимальные аминокислотные последовательности пептидов длиной от 7 до 25 аминокислотных остатков при нормальных физиологических условиях и температурах 5°C, 20°C и 37°C имеющие максимально возможное количество стабилизирующих взаимодействий. Поиск проводился как в режиме с ограничениями на минимальную растворимость пептидов, так и в режиме без ограничений. Показано, что алгоритм способен находить глобально оптимальные последовательности для пептидов длиной ≤ 20 остатков. Анализ полученных результатов показал, что оптимизация без ограничений на растворимость пептидов максимизирует стабильность их альфа-спиральной конформации за счет увеличения количества внутримолекулярных гидрофобных взаимодействий (поли-Leu) и резкого снижения растворимости. Напротив, введение ограничений на минимальную растворимость пептидов приводит к стабилизации альфа-спиралей за счет формирования большого количества солевых мостиков между остатками Glu- и Arg+ и резкого увеличения растворимости. В целом гидрофобные и электростатические факторы стабилизации альфа-спиралей примерно равны по своему влиянию, а сравнительно небольшие преимущества зависят от размера альфа-спиральных пептидов. При этом в более коротких пептидах превалируют электростатические факторы, а в более длинных гидрофобные, с точкой кроссовера для пептидов длиной ~14 аминокислотных остатков.